Морфологическая организация скелетных мышц и соединительной ткани

В це­лом мыш­цы со­сто­ят из: со­еди­ни­тель­ной тка­ни, яв­ляю­щей­ся мяг­ким ске­ле­том мыш­цы, со­кра­ти­тель­ных струк­тур, струк­тур­ных эле­мен­тов обес­пе­чи­ваю­щий про­цесс со­кра­ще­ния и ре­ге­не­ра­ции мы­шеч­ных во­ло­кон. Мышечная ткань участвует в образовани мышц, приводящих в движение скелет и поэтому называется скелетной мышечной тканью, а мышцы, соответственно, скелетными

При ис­сле­до­ва­нии ске­лет­ных мышц под мик­ро­ско­пом на­блю­да­ет­ся по­пе­реч­но-по­ло­са­тая ис­чер­чен­ность во­ло­кон, яв­ляю­щая­ся след­ст­ви­ем оп­ти­че­ской не­од­но­род­но­сти бел­ко­вых ве­ществ со­кра­ти­тель­ных струк­тур, по­это­му ске­лет­ные мыш­цы на­зы­ва­ют по­пе­реч­но-по­ло­саты­ми (рис. 1)

Рис.1 Продольный разрез небольшого участка мышечного волокна. Слева нормального, справа – после повреждения, вызванного  упражнением

       По­пе­реч­но-по­ло­са­тая мыш­ца со­сто­ит из мно­го­чис­лен­ных уд­ли­нён­ных во­ло­кон – мы­шеч­ных кле­ток. Мы­шеч­ные во­лок­на по ме­ре при­бли­же­ния к су­хо­жи­лию зна­чи­тель­но су­жа­ют­ся, диа­метр их умень­ша­ет­ся поч­ти на 90 % (Loeb, Pratt. Chanaund, Richmond, 1987) (Мак-Ко­мас, 2001). Су­же­ние во­ло­кон при­да­ёт  его ти­пич­ную ве­ре­те­но­об­раз­ную фор­му. На кон­це ка­ж­до­го во­лок­на име­ют­ся зна­чи­тель­ные склад­ки плаз­мо­лем­мы. Они обес­пе­чи­ва­ют рас­пре­де­ле­ние со­кра­ти­тель­ной си­лы на боль­шей пло­ща­ди, тем са­мым сни­жая на­груз­ку на по­верх­ность во­лок­на. Кро­ме то­го, пе­ре­да­ча си­лы под уг­лом обу­слав­ли­ва­ет на­груз­ку на со­сед­ние струк­ту­ры (Tidball, 1983) (Мак-Ко­мас, 2001). Дви­га­тель­ные нер­вы вхо­дят в раз­лич­ных точ­ках в мы­шеч­ное во­лок­но и пе­ре­да­ют ему элек­три­че­ский им­пульс, вы­зы­ваю­щий со­кра­ще­ние. Че­ло­век спо­со­бен соз­на­тель­но управ­лять про­цес­сом со­кра­ще­ния ске­лет­ных мышц, за что их при­ня­то на­зы­вать про­из­воль­ны­ми (в от­ли­чие от мыш­цы серд­ца или глад­кой мус­ку­ла­ту­ры).
       Ка­ж­дый вид дея­тель­но­сти че­ло­ве­ка вклю­ча­ет на­пря­же­ние мышц. На­пря­же­ние мышц обес­пе­чи­ва­ют акт ды­ха­ния, раз­но­об­раз­ные дви­же­ния, при­ня­тие и со­хра­не­ние по­зы. Фор­ма и раз­ме­ры мышц ха­рак­те­ри­зу­ют­ся зна­чи­тель­ным раз­но­об­ра­зи­ем. Чем длин­нее мыш­ца, тем боль­ше она мо­жет со­кра­тить­ся и тем вы­ше ско­рость её со­кра­ще­ния, с дру­гой сто­ро­ны, чем боль­ше фи­зио­ло­ги­че­ское се­че­ние мыш­цы, тем боль­шее на­пря­же­ние она мо­жет раз­вить.
       Брюш­ка мышц раз­де­ля­ют­ся на ком­пар­тмен­ты од­ной или не­сколь­ки­ми по­пе­реч­ны­ми во­лок­ни­сты­ми по­лос­ка­ми («над­пи­ся­ми»); так, порт­няж­ная мыш­ца име­ет че­ты­ре та­ких ком­пар­тмен­та, по­лу­су­хо­жиль­ная – три, а дву­гла­вая мыш­ца бед­ра и тон­кая мыш­ца – два. Из-за этих ком­пар­тмен­тов  наи­бо­лее длин­ные мы­шеч­ные во­лок­на че­ло­ве­ка дос­ти­га­ют 12,5 см, что со­от­вет­ст­ву­ет 55000 сар­ко­ме­ров. Ка­ж­дый ком­пар­тмент обя­за­тель­но дол­жен иметь соб­ст­вен­ное нерв­ное обес­пе­че­ние, и от­дель­ные нерв­ные во­лок­на не­ред­ко «об­слу­жи­ва­ют» мы­шеч­ные во­лок­на в со­сед­них ком­пар­тмен­тах. По­сколь­ку со­кра­ще­ние про­те­ка­ет дос­та­точ­но син­хрон­но вдоль брюш­ка мыш­цы, ин­нер­ва­ция ком­пар­тмен­та вы­зы­ва­ет очень бы­строе со­кра­ще­ние мы­шеч­но­го брюш­ка. Впол­не воз­мож­но так­же, что ком­пар­тмен­ты обес­пе­чи­ва­ют бо­лее эф­фек­тив­ное рас­пре­де­ле­ние ней­ро­тро­фи­че­ских фак­то­ров от ней­ро­нов к мы­шеч­ным во­лок­нам (Мак­-Ко­мас, 2001)

Соединительная ткань мышц

Состоит из волокон, заключённых в бесформенное основное вещество. Большинство волокон представляют собой коллаген, остальные представляют собой эластин. Соединительная ткань мышцы имеет три анатомические части:

Эпимизий – наиболее плотная оболочка, покрывает всю поверхность мышцы и отделяет её от других мышц. Содержит тесно переплетённые пучки коллагеновых волокон, прикреплённых к перимизию.

Перимизий разделяет мышечные волокна на пучки и обеспечивает пути прохождения крупных кровеносных сосудов и нервов через брюшко мышцы. При этом часть коллагеновых волокон расположена вдоль внешних мышечных волокон, другие окружают их. При поперечном разрезе пучки мышечных волокон, ограниченные перимизием, имеют многоугольную конфигурацию, что позволяет разместиться большему количеству волокон. Более тонкие (внутренние) фибриллярные сетчатые структуры перимизия соединены с эндомизием.

Эндомизий – плотная сеть коллагеновых волокон окружающих каждое мышечное волокно. Предположительно эндомизий имеет соединения с базальной мембраной – гликопротеиновым слоем, покрывающим внешнюю мембрану мышечного волокна.

Наиболее представленным структурным компонентами внеклеточного матрикса является коллагены. В настоящее время идентифицированы 21 различных типов коллагена (Aumailley &Gayraud 1998, Koch et al. 2001, Fitzgerald & Bateman 2001).

Рис.2. Отсканированная электронная микрофотография эпимизия (ЕР, справа вверху), перимизия (Р, внизу) и эндомизия (Е, слева вверху и внизу) из полусухожильной мышцы коровы. Reprintedfrom Nishimura et al. (1994).

Эпимизий содержит коллаген типа 1 и небольшое количество типа 3 (Light & Champion 1984, Järvinen et al. 2002). Эквивалентные количества обоих типов содержит перимизий. В эндомизии тип 3 – основной содержащийся тип, тип 1 - незначительное количество (Light & Champion 1984, Järvinen et al. 2002). Медленные мышцы содержат относительно больше коллагена типа 1, чем 3-го типа, пропорционально больше 3-го типа коллагена в быстрых мышцах (Miller et al. 2001). Коллаген типа 1 и 3 формируют фибриллы, входящие в поддерживающие структуры мышечной ткани. Они скрепляют между собой мышечные клетки и веретена (Järvinen et al. 2002). Также нервы и капилляры окружающие мышцы прикрепляются с помощью коллагена (Järvinen et al. 2002). Коллаген 5-о типа также формирует фибриллы и обнаруживается в эндо и перимизии в меньшем количестве, чем типы 1 и 3 (Light & Champion 1984). Коллаген типа 3 и 5 кополимеризованы к типу 1 и они регулируют диаметр коллагеновых фибрилл (Birk & Mayne 1997, Fleischmajer et al. 1990a,b, Birk et al. 1990). 5 тип коллагена определяет форму центральной части фибрилл, коллагены типов 1 и три кополимеризованы вокруг неё (Aumailley & Gayraud 1998).

Структурные элементы, обеспечивающие процесс сокращения и регенерации мышечных волокон

Базальная мембрана – гликопротеиновый комплекс вокруг мышечного волокна осуществляющий ферментные и "трофические" функции в процессе развития и иннервации. Базальная мембрана состоит из нескольких пластинок:

1.    Ретикулярная пластинка (наружная часть);

2.    Базальная пластинка, включающая плотную и прозрачную пластинки;

3.    Гликокаликс;

4.    Плазмолемма.

Плазмолемма и различные слои базальной мембраны имеют собирательное название сарколемма (некоторые авторы используют термин сарколемма для обозначения плазмолеммы).

Плазмолемма – обеспечивает цитозол (жидкая среда внутри клетки) химическими составами, существенно отличающимися от жидкой среды вокруг клетки. Необходимые функции плазмолеммы обеспечивают белковые каналы и насосы, заключённые в двух липидных слоях мембраны. В нервных и мышечных волокнах плазмолемма обладает дополнительным свойством возбуждения, обеспечивая передачу электрических импульсов по всей длине клетки.

Саркоплазма – цитоплазма, включающая в себя цитозол, ферменты и другие органеллы.

Цитоскелет – промежуточные белковые филаменты, которые укрепляют плазмолемму, предохраняя её на периферии волокна от разрывов при сокращении и расслаблении; укрепляет и удерживает на месте различные внутриклеточные структуры (ядра, митохондрии, миофибриллы и др.).

Трубчатые системы:

Саркоплазматический ретикулум (СР) или продольная трубчатая система (L-ситема (Иваницкий, 2003)) – трубчатая система (трубочки и цистерны) проходящая по длинной оси мышечного волокна и окружающая отдельные миофибриллы. Из СР в цитозол, окружающий миофибриллы, выделяется кальций, который, связываясь с тропонином-С, обеспечивает сокращение. Когда кальций направляется обратно в СР, сокращение прекращается.

Поперечная трубчатая система (Т-система) проходящая перпендикулярно длинной оси мышечного волокна в виде каналов, окружающих миофибриллы через равные промежутки. Т-трубочки проводят возбуждающие импульсы с поверхности мышечного волокна в его центральную зону, что ведёт к стимуляции выделения кальция из СР (см. рис. 3).

Рис. 3. Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум (taken from Silverthorn, 2004)

Просвет Т-системы связан с внеклеточным пространством. Поперечные и продольные канальцы  сообщаются друг с другом при помощи дигидропиридиновых и рианодиновых рецепторов. СР, Т-трубочки и цистерны образуют так называемую триаду , которая обычно располагается на стыке А и I –дисков.

Ядра (миоядра). Мышечное волокно содержит множество ядер, разбросанных вдоль внутренней поверхности плазмолеммы. Ядра хранят генную информацию, подготавливают и направляют в цитоплазму "инструкции", касающиеся синтеза новых белков.

Митохондрии (размер 0,3-1,7мкм Х 0,2-1мкм) – органеллы, специализирующиеся в образовании АТФ – основного энергообразующего вещества живого организма. Большая часть клеточных ферментов содержится в митохондриях, меньшая – в цитозоле.

Цитоплазма содержит гранулы гликогена и липидные капельки (содержат жирные кислоты и триглицериды), которые необходимы митохондриям для образования АТФ.

Сократительные структуры

 Мио­фиб­рил­лы – еди­ни­цы, от­ве­чаю­щие за со­кра­ще­ние и рас­слаб­ле­ние во­лок­на. В во­лок­не диа­мет­ром 50 мкм со­дер­жит­ся до 8000 мио­фиб­рилл. Мио­фиб­рил­лы со­дер­жат два ти­па бел­ко­вых фи­ла­мен­тов – ак­тиновые нити (кроме, собственно, актина в состав входят также два других белка – тропонин и тропомиозин), имеющие вид двойной спирали (5 – 7 нм) и мио­зиновые нити, содержащие 180 – 360 продольно ориентированных молекул белка миозина (16 нм). От­дель­ное мы­шеч­ное во­лок­но со­дер­жит 16 мил­ли­ар­дов тол­стых и 64 мил­ли­ар­да тон­ких фи­ла­мен­тов (Ал­тер, 2001).

 Имен­но упо­ря­до­чен­но рас­по­ло­жен­ные мио­фиб­рил­лы при­да­ют мы­шеч­ным клет­кам ха­рак­тер­ный по­ло­са­тый вид. Ка­ж­дая мио­фиб­рил­ла со­сто­ит из не­сколь­ко сот сар­ко­ме­ров – уча­ст­ков мио­фиб­рил­лы, гра­ни­ца­ми ко­то­ро­го яв­ля­ют­ся тонкие мембранны телофрагмы (Z-ли­нии). Каждый из саркомеров, в свою очередь, разделён посередине в поперечном направлении чрезвычайно тонкой (более тонкой, чем телофрагма) перегородкой – мезофрагмой. Фи­ла­мен­ты ак­ти­на при­кре­п­ле­ны у Z-ли­нии, об­ра­зуя со­еди­не­ния с ак­ти­но­вы­ми фи­ла­мен­та­ми дру­гих сар­ко­ме­ров, а так­же с эн­до­ми­зи­ем, ба­заль­ной мем­бра­ной и про­ме­жу­точ­ны­ми бел­ко­вы­ми фи­ла­мен­та­ми. Ак­тин и мио­зин под­дер­жи­ва­ют друг дру­га при по­мо­щи по­пе­реч­ных мос­ти­ков, кро­ме то­го, их под­дер­жи­ва­ют дру­гие струк­ту­ры (цитоскелет, телофрагма, мезофрагма). Фи­ла­мен­ты че­рез эти струк­ту­ры со­еди­ня­ют­ся с со­еди­ни­тель­ной тка­нью эн­до­ми­зия и мы­шеч­ным су­хо­жи­ли­ем.

Сар­ко­мер – пред­став­ля­ет со­бой функ­цио­наль­ную еди­ни­цу мыш­цы дли­ной 2 – 3 мкм, диа­мет­ром 1 – 2  мкм (Ал­тер, 2001; Мак-Ко­мас, 2001). Дли­на сар­ко­ме­ра­при рас­слаб­лен­ном со­стоя­нии мы­шеч­но­го во­лок­на 2,2 мкм (Мак­Ко­мас, 2001).  В со­ста­ве мио­фиб­рил­лы от 11000 до 153000 сар­ко­ме­ров, рас­по­ло­жен­ных по­сле­до­ва­тель­но. При мак­си­маль­ном рас­тя­ги­ва­нии дли­на сар­ко­ме­ра мо­жет дос­ти­гать 7 мкм, бла­го­да­ря вы­со­кой рас­тя­жи­мо­сти ти­ти­на (см. ниже).

По дан­ным Хакс­ли и Хэн­сон, при со­кра­ще­нии мио­фиб­рилл од­на сис­те­ма ни­тей про­ни­ка­ет в дру­гую, т. е. фи­ла­мен­ты ак­ти­на на­чи­на­ют, как бы сколь­зить вдоль фи­ла­мен­тов мио­зи­на, умень­шая дли­ну сар­ко­ме­ров, что яв­ля­ет­ся при­чи­ной мы­шеч­но­го со­кра­ще­ния. Сколь­же­ние обес­пе­чи­ва­ет­ся от­со­еди­не­ни­ем при на­ли­чии АТФ по­пе­реч­ных мос­ти­ков (го­ло­вок мио­зи­на), с по­сле­дую­щим со­еди­не­ни­ем у дру­гих уча­ст­ков ак­ти­на. Саркомер укорачивается, как складная подзорная труба. Объём его остаётся неизменным, апоперечник увеличивается.

 На мышечное сокращение оказывает существенное влияние третий белок – титин, составляющий 10% миофибриллярной массы. Основными функциями титина являются:

·  связывая каждого конца толстого филамента (миозина) с Z-линией, филаменты титина производят напряжение покоя, имеющие место при нормальной физиологической длине мышечного волокна и увеличивающееся по мере удлинения расслабленной мышцы, кроме того, они производят силу, которая центрирует филаменты миозина в саркомере.

·  предположительно играет определённую роль в морфогенезе миофибрилл (Алтер, 2001).

 

Рис. 4. Показан участок 2 миофибрилл (по 3 саркомера) их взаимные связи, а также связь с наружной мембранной волокна (существенно упрощено)

Соединительная ткань

Соединительная ткань в общей сложности составляет примерно 50 % от массы тела. Рыхлая соединительная ткань подкожной клетчатки, компактная кость и зубы, межмышечные и фасциальные прослойки, кожа и внутриорганная строма паренхиматозных органов, нейроглия и брюшина – всё это соединительная ткань (Березов, Коровкин, 1983).

Прежде чем приступить к рассмотрению изменений, происходящих в мышцах в результате тренировок, рассмотрим морфологическую организацию и функции соединительной ткани.

Несмотря на морфологические различия, все разновидности соединительной ткани устроены по общим, единым принципам:

1.    Соединительная ткань содержит относительно небольшое количество клеток, в результате межклеточное вещество занимает больше места, чем клеточные элементы.

2.    Для соединительной ткани характерно наличие своеобразных волокнистых структур – коллагеновых, эластических и ретикулярных волокон, расположенных в межуточной субстанции.

3.    Межклеточное вещество соединительной ткани имеет сложный химический состав.

Кость. Минералы (кристаллы кальция гидроксиапатита) составляют около 50% общего объёма кости и обеспечивают её твёрдость. Органические элементы составляют 40% объёма кости (преимущественно коллаген – 95%) и обеспечивают её эластичность. Оставшиеся 10% приходится на сосудистые каналы и клеточные пространства (Платонов, 2004). Вода составляет 20% сырой массы кости (Энока, 1998).

Связки – представляют собой пучки коллагеновых волокон, соединяют соседние кости и могут быть внешними и внутренними относительно суставной капсулы.

Сухожилья – белые коллагеновые полоски, соединяющие мышцы с костями, через которые передаются силы мышечного сокращения в костную систему. За счёт эластичных свойств сухожилья способны обеспечивать проявление дополнительной силы, проявляемой в случаях околопредельного или предельного предварительного растяжения мышц. Связь сухожилья с костью происходит путём постепенного перехода от сухожилья к волокнистому хрящу, затем к минерализированному хрящу и кости. Коллагеновые волокна сухожилия могут также непосредственно связываться с коллагеновыми волокнами надкостницы. Присоединение сухожилья к мышце осуществляется посредство синапса, представляющего собой многослойное сложное соединение, образованное филаментами актина последнего саркомера и коллагеновыми волокнами сухожилия. МС-волокна имеют значительно большую синапсовую поверхность по сравнению с БС-волокнами (Платонов, 2004).

Химический состав скелетных мышц

Белки составляют основную часть плотных веществ мышечных волокон (таб. 1).

Различают три основные группы белков мышечной ткани:

1.   саркоплазматические белки;

2.   миофибриллярные белки;

3.   белки стромы (цитоскелет).

Эти группы белков отличаются друг от друга по растворимости в воде и в растворах с различной ионной силой.

Таблица 1

Средние данные по химическому составу поперечно-полосатых мышц млекопитающих (Иванов, 1974)

Компонент	В процентах на сырую массу
Вода Плотные вещества В том числе:   белки   гликоген   фосфолипиды   холестерин   креатин + креатинфосфат   креатинин   АТФ   карнозин   карнитин   анзерин   свободные аминокислоты   лактат   зола	72–80 20–28 16,5–20,9 0,3–3,0 0,4–,0 0,06–0,2 0,2–0, 55 0, 003–0, 005 0,25–0,40 0,2–0,3 0, 02–0,05 0, 09–0,15 0,1–0,7 0,01–0,02 1,0–1,5

Саркоплазматические белки

Составляют около 35% всего мышечного белка. Принадлежат к числу протеинов, растворимых в солевых растворах с низкой ионной силой. К саркоплазматическим белкам относятся ферменты гликолиза, дыхательный пигмент миоглобин, митохондриальные ферменты, парвальбумины и др.

Миофибриллярные белки

Составляют около 45% всего мышечного белка. Принадлежат к числу протеинов, растворимых в солевых растворах с высокой ионной силой (актин, миозин, актомиозин). К ним также относятся регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, актинины и др. Миофибриллярные белки непосредственно связаны с сократительной функцией мышц.

Белки стромы (цитоскелет)

Составляют 20% всего мышечного белка. Представлены, в основном, коллагеном и его дериватами. Строма состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов, стенок сосудов и нервов, а также из сарколеммы и некоторых других структур. 

Кроме белков в скелетных мышцах содержатся небелковые азотистые и безазотистые вещества (таб.1):

Небелковые азотистые экстрактивные вещества: АТФ, АДФ, АМФ, креатин и креатинфосфат (до 60% небелкового азота мышц), креатинин, карнозин, анзерин, фосфатиды, мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин, гипоксантин и др.

Свободные аминокислоты (наиболее высокую концентрацию имеют глутаминовая кислота и глутамин).

Безазотистые вещества: гликоген (от 0,3 до 2% и выше), следы свободной глюкозы, лактат, пируват, нейтральные жиры, холестерин, неорганические соли. 

Двигательные единицы

Кора больших полушарий мозга формирует электрические (эфферентные) импульсы, адресуемые мотонейронам спинного мозга, которые осуществляют активацию и координацию работы скелетных мышц. В то же время с периферии поступают поток афферентных сигналов о внешних взаимодействиях, информирующих мозг о достигаемых при этом результатах. Эфферентные связи обеспечиваются двигательными аксонами мотонейронов переднего рогового отростка спинного мозга, выходящими из его вентрального корешка. Афферентные связи обеспечиваются различными типами мышечных рецепторов: мышечными веретенами, нервно-сухожильными веретенами, тельцами Пачини и свободными нервными окончаниями.

Мышечные веретена информируют об изменениях длины мышечных волокон при сокращении.

Нервно-сухожильные веретена информируют о силе, развиваемой волокном.

Тельца Пачини чувствительны к быстрым и небольшим деформациям (наиболее распространены в коже, надкостнице и внутренних органах живота).

Свободные нервные окончания информируют о метаболическом статусе интерстициальной жидкости (например, реагируют на изменения напряжения кислорода).

Все разнообразные рефлекторные и произвольные сокращения мышцы обусловлены различными сочетаниями активных двигательных единиц.

Двигательные единицы – группы однотипных мышечных волокон иннервируемых одним мотонейроном. Строение и функции мотонейронов соответствует строению и функциям объединяемых ими мышечных волокон.

Количество и размеры ДЕ в мышцах человека значительно варьируются. Так отдельная ДЕ может содержать от 9 (наружная прямая мышца глаза), до 1934 (медиальная икроножная) мышечных волокон. При этом количество ДЕ вмышце составляет от 96 (червеобразная кисти) до 2970 (наружная прямая глаза) (Мак Комас, 2001).

Различают два типа мышечных волокон – медленносокращающиеся (МС) и быстросокращающиеся (БС). Быстросокращающиеся волокна, в свою очередь, разделяют на две подгруппы БСа и БСб.

Следует отметить, что различные типы волокон в скелетных мышцах человека расположены мозаично, т. е. каждая мышца содержит все типы волокон.

Согласно современным представлениям генетически заданный тип иннервации обеспечивает формирование фенотипа мышечной ткани, который лишь в относительно узких границах может быть модифицирован напряжённой тренировкой (Staron, Pette, 1990; Diskuth, 2004 цит. по Платонову, 2004).

Как у мужчин, так и у женщин в среднем преобладают МС-волокна: от 52 до 55%. Среди БС-волокон БСа 30–35%, БСб 12–15%. При этом 5–10% различия могут наблюдаться при сравнении результатов проб, относящихся к центральной и периферической частям мышцы: центральная часть мышцы может содержать больше МС волокон.

У одного человека отмечается относительная однородность структуры различных мышц, при этом функция, которую выполняет мышца, может обуславливать существенные различия соотношения типов волокон.

Наиболее общие представления о структуре и функциональных возможностях различных типов двигательных единиц (мышечных волокон) приведены в таблице 2.

Таблица 2

Структурные и функциональные характеристики основных типов волокон

(Мак-Комас, 2001, Мохан, Глессон, Гринхафф, 2001; Платонов, 2004)

Характеристика	Тип волокна
	МС (I, S. SO)	БСа (IIA. FR, FOG)	БСб (IIB, FF, FG)
Характер метаболизма Количество волокон на мотонейроне Цвет Миоглобин Размер мотонейрона Скорость нервной проводимости Скорость сокращения Скорость раслабления Сила сокращения Выносливость Тип миозин-АТФазы Развитие СР Снабжение капиллярами Митохондрий Z-линия Креатин Гликоген Триглицериды Щелочная АТФаза Кислотная АТФаза Окислительные ферменты Сопротивление утомлению Аэробная способность Анаэробная способность	Окислительный 10–180 Тёмно-красный Много Небольшой Небольшая Низкая Низкая Небольшая Высокая Медленный Низкое Высокое Много Промежуточная Мало Мало Много Мало Много Много Высокое Высокая Низкая	Промежуточный 300–800 Тёмно-красный Много Большой Большая Высокая Высокая Большая Средняя Быстрый Высокое Высокое Много Широкая Много Много Средне Много Мало Средне-много Среднее Средняя Высокая	Гликолитический 300–800 Светло-красный Мало Большой Большая Высокая Высокая Очень большая Низкая Быстрый Высокое Низкое Мало Узкая Много Много Мало Много Среднее Мало Очень низкое Низкая Очень высокая